蛋白質分析

Hsp90中的反應過程與單個氨基酸Arg380的結構變化有關。然后，Arg380將結構信息傳遞到蛋白質的一個子域，并終將其傳遞給整個蛋白質。導致的結構變化封閉了蛋白質的中央結合位點，從而使其能夠履行新的職能。弗賴堡大學的研究人員懷疑，類似的分層機制，例如Hsp90蛋白中顯示的那種，在其他蛋白內的信號傳遞中也具有根本的重要性。休格爾說，這對于使用藥物控制蛋白質可能有用。

弗萊堡大學的研究人員正在將這種問題轉移到蛋白質分析中，蛋白質是細胞的分子機制。由物理化學研究所的Thorsten Hugel教授，物理研究所的Steffen Wolf博士和Gerhard Stock教授領導的一組研究人員正在研究引起蛋白質結構變化的信號如何從一個網站到另一個。他們還試圖確定這些機制發生的速度。到現在，研究人員一直無法分析精-確的信號傳輸速率，因為它涉及許多時間范圍-從納秒到幾秒。但是，弗萊堡的研究人員現在已經通過結合各種實驗，模擬和理論研究達到了這樣的分辨率。他們將結果發表在科學期刊上化學科學。

與樹木相反，研究中分析的蛋白質Hsp90的運動以對數時間尺度展開。每個大型機芯的耗時大約是構成大型機芯的小巧的獨立機芯的十倍。沃爾夫解釋說：“例如，一根樹枝的移動時間為幾秒鐘;樹枝的移動時間為幾秒鐘;樹干的移動時間為100秒。”結合使用-新的實驗和理論方法，研究人員可以監視變構通訊，換句話說，可以顯示Hsp90中的反應過程如何改變遠程蛋白質結合位點。根據Stock的說法，研究小組發現了這種變構過程所依據的動力學層次，其中包括納秒級到毫秒級的時標以及從皮克到幾納米的長度標度。